Hydrogenase

Un hydrogenase es una enzima que catálisis la oxidación reversible de hidrógeno molecular (H). Hydrogenases desempeñan un papel vital en el metabolismo anaerobio.

El consumo de hidrógeno (H oxidación) (1) se conecta a la reducción de aceptadores de electrones como oxígeno, nitrato, sulfato, dióxido de carbono y fumarate, mientras que la reducción del protón (H evolución) (2) es esencial en la fermentación pyruvate y en la disposición de electrones excedentes. Tanto los compuestos del peso molecular bajo como las proteínas como el ferredoxins, cytochrome c, y cytochrome c pueden servir de donantes de electrones fisiológicos (D) o aceptadores (A) para hydrogenases:

: H + UN → 2H + (UN 1)

: 2H + D → H + D (2)

Hydrogenases se descubrieron primero en los años 1930, y han atraído desde entonces el interés de muchos investigadores incluso químicos inorgánicos que han sintetizado una variedad de hydrogenase imita. El entendimiento del mecanismo catalítico de hydrogenase podría ayudar a científicos a diseñar fuentes de energía biológicas limpias, como algas, que producen

hydrogen.http://www.wired.com/news/technology/0,70273-0.html?tw=rss.index.

Clasificación bioquímica

La CE 1.2.1.2 http://enzyme.expasy.org/EC/1.2.1.2 hidrógeno dehydrogenase (hydrogen:NAD oxidoreductase)

: H + NAD = H + NADH

LA CE 1.12.1.3

hidrógeno dehydrogenase (NADP) (hydrogen:NADPH oxidoreductase)

: H + NADP = H + NADPH

LA CE 1.12.2.1

cytochrome-c hydrogenase (hydrogen:ferricytochrome-c oxidoreductase)

: 2H + ferricytochrome c = 4to + ferrocytochrome c

LA CE 1.12.7.2

ferredoxin hydrogenase (hydrogen:ferredoxin oxidoreductase)

: H + se oxidó ferredoxin = 2H + redujo ferredoxin

LA CE 1.12.98.1

coenzima F hydrogenase (hydrogen:coenzyme F oxidoreductase)

: H + la coenzima F = redujo la coenzima F

LA CE 1.12.99.6

hydrogenase (aceptador) (hydrogen:acceptor oxidoreductase)

: H + UN = AH

LA CE 1.12.5.1

hydrogen:quinone oxidoreductase

: H + menaquinone = menaquinol

LA CE 1.12.98.2

Hydrogenase 5,10-methenyltetrahydromethanopterin (hydrogen:5,10-methenyltetrahydromethanopterin oxidoreductase)

: H + 5,10-methenyltetrahydromethanopterin = H + 5,10-methylenetetrahydromethanopterin

LA CE 1.12.98.3

Methanosarcina-phenazine hydrogenase [hydrogen:2-phenazine (2,3-dihydropentaprenyloxy) oxidoreductase]

: H + 2-phenazine (2,3-dihydropentaprenyloxy) = 2-dihydropentaprenyloxyphenazine

Clasificación estructural

Hasta 2004, los hydrogenases se clasificaron según los metales pensados estar en sus sitios web activos; tres clases se reconocieron: únicamente de hierro ([FeFe]), hierro del níquel ([NiFe]), y "sin metal". En 2004, Thauer. mostró que hydrogenases sin metal de hecho contienen el hierro. Así, aquellas enzimas antes llamaron "sin metal" se llaman ahora [Fe]-hydrogenases, ya que esta proteína contiene sólo un Fe mononuclear sitio activo y ningunos racimos de azufre de hierro, en contraste con [FeFe] - enzimas. En algún [NiFe]-hydrogenases, uno de los residuos de Ni-bound cysteine es sustituido por selenocysteine. Sobre la base de semejanzas de la secuencia, sin embargo, [NiFe] - y [NiFeSe]-hydrogenases se debería considerar una superfamilia sola.

[NiFe] - y [FeFe]-hydrogenases tienen algunos rasgos comunes en sus estructuras: cada enzima tiene un sitio activo y unos racimos Fe-S que se sepultan en la proteína. El sitio activo, que se cree ser el lugar donde la catálisis ocurre, también es un metallocluster, y cada metal es coordinado por monóxido de carbono (CO) y cianuro (CN) ligands.

Enlaces externos



Buscar